Стандартни аминокиселини
Един от най-полезните начини, чрез който да се класифицират стандартните (или общи) аминокиселини, се основава на полярността (тоест разпределението на електрическия заряд) на R групата (напр. Странична верига).
Група I: неполярни аминокиселини
Аминокиселини от група I са глицин, аланин, валин, левцин, изолевцин, пролин, фенилаланин, метионин и триптофан. R групите на тези аминокиселини имат или алифатни, или ароматни групи. Това ги прави хидрофобни („вода се страхува“). Във водни разтвори кълбовидните протеини ще се сгънат в триизмерна форма, за да погребат тези хидрофобни странични вериги във вътрешността на протеина. Химичните структури на аминокиселини от група I са:
Изолевцинът е изомер на левцина и съдържа два хирални въглеродни атома. Пролинът е уникален сред стандартните аминокиселини по това, че няма както свободни а-амино, така и свободни а-карбоксилни групи. Вместо това страничната му верига образува циклична структура, тъй като азотният атом на пролин е свързан с два въглеродни атома. (Строго погледнато, това означава, че пролинът не е аминокиселина, а по-скоро а-иминокиселина.) Фенилаланинът, както подсказва името, се състои от фенилова група, свързана с аланин. Метионинът е една от двете аминокиселини, които притежават серен атом. Метионинът играе централна роля в биосинтезата на протеини (превод), тъй като почти винаги е иницииращата аминокиселина. Метионинът също така осигурява метилови групи за метаболизъм. Триптофанът съдържа индолов пръстен, прикрепен към аланиловата странична верига.
II група: Полярни, незаредени аминокиселини
Аминокиселини от II група са серин, цистеин, треонин, тирозин, аспарагин и глутамин. Страничните вериги в тази група притежават спектър от функционални групи. Въпреки това, повечето имат поне един атом (азот, кислород или сяра) с електронни двойки за водородна връзка с вода и други молекули. Химичните структури на аминокиселини от група II са:
Две аминокиселини, серин и треонин, съдържат алифатни хидроксилни групи (тоест кислороден атом, свързан към водороден атом, представен като -OH). Тирозинът притежава хидроксилна група в ароматния пръстен, което го прави фенолно производно. Хидроксилните групи в тези три аминокиселини са обект на важен вид посттранслационна модификация: фосфорилиране (виж по-долу нестандартни аминокиселини). Подобно на метионина, цистеинът съдържа серен атом. За разлика от серен атом на метионина обаче, сярата на цистеин е много химически реактивна (вижте по-долу окисляване на цистеин). Аспарагинът, първо изолиран от аспержи, и глутаминът съдържат амидни R групи. Може да функционира Карбонилната група като акцептор на водородна връзка, и амино групата (NH 2) може да функционира като донор на водородна връзка.
III група: Кисели аминокиселини
Двете аминокиселини от тази група са аспарагинова киселина и глутаминова киселина. Всеки има карбоксилна киселина на страничната си верига, която му придава киселинни (даряващи протон) свойства. Във воден разтвор с физиологично рН и трите функционални групи на тези аминокиселини ще йонизират, като по този начин ще дадат общ заряд от -1. В йонните форми аминокиселините се наричат аспартат и глутамат. Химичните структури на аминокиселини от група III са
Страничните вериги на аспартат и глутамат могат да образуват йонни връзки („солни мостове“), а също така могат да функционират като акцептори на водородна връзка. Много протеини, които свързват метални йони („металопротеини“) за структурни или функционални цели, притежават метално-свързващи места, съдържащи странични вериги с аспартат или глутамат или и двете. Свободният глутамат и глутамин играят централна роля в метаболизма на аминокиселини. Глутаматът е най-разпространеният възбуждащ невротрансмитер в централната нервна система.
